Neue Erkenntnisse zur Stickstofffixierung
Die Verfügbarkeit von molekularem Stickstoff (N₂) ist ein limitierender Faktor für das Pflanzenwachstum und stellt eine Herausforderung für die Landwirtschaft dar. Zur Deckung des Bedarfs wird Stickstoffdünger industriell mittels des Haber-Bosch-Verfahrens hergestellt. Dieses Verfahren beansprucht etwa ein Prozent der weltweiten Energieproduktion.
In der Natur existiert eine biologische Alternative: Das bakterielle Enzym Nitrogenase katalysiert die Umwandlung von N₂ zu Ammonium. Einem Forscherteam um Prof. Dr. Oliver Einsle vom Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg ist es gelungen, einen wesentlichen Bestandteil dieses natürlichen Prozesses zu identifizieren. Die Ergebnisse wurden im Fachmagazin Science veröffentlicht.
Eisen-Molybdän-Cofaktor im Fokus
Im Zentrum der Nitrogenase befindet sich der Eisen-Molybdän-Cofaktor (FeMoco), ein Metallcluster, an dem die chemische Aktivierung von N₂ stattfindet. Bislang war unklar, wie diese Aktivierung im Detail abläuft und welches chemische Element dem zentralen Atom im Metallcluster zuzuordnen ist. Diese Wissenslücke verhinderte die Entwicklung effizienterer Katalysatoren für die industrielle Stickstoffherstellung auf Basis des FeMoco.
Die Freiburger Wissenschaftler haben in Zusammenarbeit mit Arbeitsgruppen des Freiburger Instituts für Physikalische Chemie, des California Institute of Technology in Pasadena/USA, des Max-Planck-Instituts für Bioanorganische Chemie in Mühlheim an der Ruhr und der University of California in Irvine/USA nachgewiesen, dass das zentrale Atom des Metallclusters aus Kohlenstoff besteht. Diese Erkenntnis ist von Bedeutung für das Verständnis der Biogenese und der Funktionalität des Metallclusters. Der Nachweis eines Kohlenstoffkerns im FeMoco bringt die Möglichkeit eines Nachbaus des Enzyms zur energiesparenden Herstellung von Stickstoffdünger näher.