Einblicke in die Funktionsweise der N2O-Reduktase
Distickstoffmonoxid (N2O) stellt eine erhebliche Belastung für das Weltklima dar. Das farb- und geruchlose Gas wirkt als Treibhausgas etwa 300-mal stärker als CO2. Zudem trägt es, ähnlich wie halogenierte Kohlenwasserstoffe (FCKW), unter dem Einfluss von Höhenstrahlung zum Abbau der Ozonschicht bei. N2O gilt als eines der kritischsten Klimagase des 21. Jahrhunderts.
Es entsteht als Nebenprodukt in der industriellen Landwirtschaft. Bei diesem biochemischen Prozess spielt das kupferhaltige Metallenzym Distickstoffmonoxid-Reduktase eine zentrale Rolle, da es N2O in N2 umwandelt. Dieses Enzym ist jedoch sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff und fällt in der Reaktionskette häufig aus. Dies führt zur Freisetzung großer Mengen N2O aus gedüngten Ackerflächen.
Strukturaufklärung und neue Bindestelle
Die Funktionsweise und der Mechanismus dieses Enzyms waren bislang weitgehend unerforscht. Dr. Anja Pomowski aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Oliver Einsle, Mitglied des Exzellenzclusters BIOSS am Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg, gelang es nun, die Struktur einer unter striktem Ausschluss von Luftsauerstoff präparierten N2O-Reduktase aufzuklären.
Gemeinsam mit Prof. Dr. Walter Zumft vom Karlsruher Institut für Technologie und Prof. Dr. Peter Kroneck von der Universität Konstanz präsentierte das Forscherteam seine Ergebnisse im Fachmagazin Nature. Die neu entschlüsselte Struktur zeigt, dass das Mengenverhältnis und die Stoffmengen des Metallzentrums des Enzyms bisher nur unvollständig beschrieben waren und es ein zusätzliches Schwefelatom enthält.
Zudem identifizierte das Team die Bindung des Substrats N2O an das Metallzentrum. Diese Bindestelle war für die Wissenschaftler überraschend und erfordert eine Neubewertung des Enzymmechanismus. Die molekularen Details dieses Mechanismus sollen in zukünftigen Arbeiten der Gruppe um Oliver Einsle weiter erforscht werden.
Die Studie wurde unter dem Titel „N2O binding at a [4Cu:2S] coppersulphur cluster in nitrous oxide reductase“ von Anja Pomowski, Walter G. Zumft, Peter M.H. Kroneck und Oliver Einsle im Jahr 2011 veröffentlicht (DOI:10.1038/nature10332).